Аминокислоты. Белки

Тема:Аминокислоты, белки.

Тип урока: урок обобщение и систематизация знаний.

Цели урока:

Обобщить и закрепить знания учащихся о химической организации клетки, строении и функциях белков, роли водородных связей в образовании белков.

Продолжить формирование умения проводить опыт и делать соответствующие выводы с привлечением знаний, полученных на предшествующих уроках.

Углубить и расширить представления учащихся о функциях белков, их биологической значимости для живых организмов.

Закреплять навыки выполнения тестовых заданий уровня А, В, С.

Оборудование: таблицы «Аминокислоты», «Структура белков», штатив, пробирки, колбы, раствор яичного белка, реактивы Na OH, CuSO4, HNO3,медный купорос, ацетат свинца, пипетка, сухое горючее, компьютер, проектор, экран, презентация «Строение и свойства белов»

Основные понятия:

План урока

I. Фронтальный опрос по теме «Аминокислоты, белки»

Индивидуальные задания по дидактическим карточкам и тестам (4 человека письменно)

Индивидуальная работа у доски «Решение задач» (2 человека письменно)

Коллективная работа по вопросам с применением основных понятий и демонстрацией опытов

II. Самостоятельная работа. Тест с уровнем знаний А, В, С

III. Сообщения учащихся

1.Белковая пища.

2. Синтез белка

3. Болезни, обусловленные нарушением синтеза функционирования белков.

IV. Заключение. Резюме.

V. Подведение итогов

Эпиграф на доске:

«Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир бы не мог существовать, если бы был так просто устроен». (И.В.Гёте).

(Просмотр слайда №2)

ХОД УРОКА

Учитель: БЕЛКИ – основа живого на Земле, входят в состав кожи, мышечной и нервной ткани, волос, сухожилий, стенок сосудов животных и человека; это строительный материал клетки. Роль белков трудно переоценить, т.о. жизнь на нашей планете действительно можно рассматривать как способ существования белковых тел, осуществляющих обменом веществ и энергией с внешней средой. Поскольку белок содержит разнообразные функциональные группы, он не может быть отнесен к какому-нибудь из ранее изученных классов соединений. В нем как в фокусе сочетаются признаки соединений, относящихся к различным классам. Это в сочетании с особенностями его структуры и характеризует белок как высшую форму развития вещества.

Можно процитировать слова Л. Полинга: “С полным основанием можно утверждать, что белки - самые важные из всех веществ, входящих в состав организмов животных и растений”.

«Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом».Ф.Энгельс «Анти-Дюринг»

Знаменитый путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольдт еще на пороге 19 века давал такое определение жизни:

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постепенный обмен веществ с окружающей их внешней природой; причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка».

Определение, данное Ф.Энгельсом в работе «Анти-Дюринг», позволяет задуматься над тем, как современная наука представляет процесс жизни.

«Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами».

Цель нашего урока – обобщить, повторить материал по теме «Аминокислоты и белки», так как в ЕГЭ встречается много вопросов по данной теме, и выявить пробелы.

Работаем индивидуально, попарно, коллективно по желанию.

1. Индивидуальное задание по дидактическим карточкам (письменно).

Карточка №1

Карточка №2 (Приложение 2)

2. Индивидуальная работа у доски. Решение задач.

Задание №1

Задание №2 ( приложение 2)

3.Индивидуальная работа (тест)

I.

1. Укажите название белка, выполняющего защитную функцию:

а) гемоглобин, б) оксидаза, в) антитела.

2. Белки – это..:

а) полисахариды, б) полипептиды, в) полинуклеотиды.

3. Первичная структура белка поддерживается за счёт связей:

а) ионных, б) пептидных, в) водородных.

4. Гидролиз белка используется для:

а) получения аминокислот, б) качественного обнаружения белка, в) разрушения третичной структуры.

5. Аминокислоты, необходимые для построения белков, попадают в организм:

а) с водой, б) с пищей, в) с воздухом.

Ответы: 1 - в, 2 - б, 3 - б, 4 - а, 5 - б.

II.

1. Укажите название белка, выполняющего ферментативную функцию:

а) гемоглобин, б) оксидаза, в) антитела.

2. Биологические свойства белка определяет структура:

а) третичная, б) вторичная, в) первичная.

3. Вторичная структура белка поддерживается за счёт связей:

а) ионных, б) пептидных, в) водородных.

4. Белки подвергаются реакциям:

а) денатурации, б) полимеризации, в) поликонденсации.

5. Какой из процессов наиболее сложен:

а) микробиологический синтез, б) органический синтез, в) переработка растительного белка.

Ответы: 1 – б, 2 – в, 3 – в. 4 – а, 5 – б.

В это время остальные дети работают коллективно по вопросам.

4. Фронтальная работа по вопросам (вопрос – ответ)

1.От чего зависит структура и физико-химические свойства белков и пептидов?

Ответ учащегося: От числа, химической структуры и порядкового расположения аминокислотных остатков.

2.Какие функциональные группы входят в состав аминокислот? (использование таблицы)

Ответ учащегося Аминная группа NH₂, карбоксильная группа СООН, радикал. Все они соединены с а-углеродным атомом. В природе существует около 300 аминокислот, в природные белки входят 20 аминокислот.

3.Какими свойствами обладают аминокислоты?

Ответ учащегося: амфотерными, т.к. аминогруппа придает аминокислоте основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные свойства. По радикалу все аминокислоты отличаются друг от друга, т.к. радикал может содержать СН₃, СООН, NH₂ и другие химические группировки.

4.Как опытным путем доказать, что в белке имеются циклические аминокислоты, радикал которых содержит бензольные кольца.

Учащийся показывает опыт. (просмотр слайда № 11)

Опыт №1. С помощью ксантопротеиновой реакции (греч. Хаntos – желтый). К 5 каплям 1% раствора яичного белка добавляем 3 капли концентрированной азотной кислоты (осторожно!) и нагреваем. Появился осадок желтого цвета. После охлаждения в пробирку добавляем 5–10 капель 10% раствора едкого натра до появления оранжевого окрашивания (связано с образованием натриевой соли этих нитросоединений).

5.Какие макромолекулы называются регулярными?

Ответ учащегося: Макромолекулы, построенные из одинаковых мономер (аминокислот).

6. На чем основана биологическая классификация аминокислот?

Ответ учащегося: Биологическая классификация распределяет аминокислоты на группы по степени незаменимости их для организма человека:

1. Незаменимые не могут синтезироваться организмом, у животных и человека 8 аминокислот, у крыс и мышей добавляется еще гистидин, а у кур – аргинин, гистидин, тирозин;
2. Частично заменимые, синтезируются сложным путем в организме;
3. Условно заменимые для синтеза необходимы незаменимые кислоты. Например, для синтеза тирозина требуется фенилаланин, цистеина – метионин;
4. Заменимые синтезируются в организме. Углеродный скелет аминокислот образуется из глюкозы, а универсальным донором аминогруппы служит глутаминовая кислота.

7.Что такое пептиды и белки? (просмотр слайда № 3,4)

Ответ учащегося: Линейные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Цепи из небольшого числа аминокислотных остатков – пептиды, а цепи состоящие более чем из 10 аминокислотных остатков называются полипептиды или белки.

8. Как вы понимаете простые и сложные белки?

Ответ учащегося: Простые содержат только аминокислотные остатки. Сложные содержат еще и не аминокислотные компоненты: производные витаминов, углеводные и липидные компоненты..

9. На чем основана электрохимическая классификация аминокислот?

Ответ учащегося:

электрохимическая классификация строится по кислотно-основным свойствам радикала аминокислот:

1. Кислые аминокислоты в радикале имеют дополнительную группу СООН–,
2. Основные аминокислоты имеют в радикале дополнительную группу NH₂,

3. Нейтральные аминокислоты имеют радикал не проявляющий ни те ни другие свойства. Кислые и основные аминокислоты объединяются в группу полярных (гидрофильных) аминокислот. Сюда же входят нейтральные аминокислоты, радикалы которых полярные и образуют водородные связи с молекулой Н₂О (связь С–О; С–N,), остальные неполярные или гидрофобные.

10.Физические свойства аминокислот?

Ответ учащегося :

– Легко растворяются в полярных растворителях (вода, этанол).
– Не растворяются в неполярных растворителях (эфир, бензол, гексан).
– Имеют высокую температуре плавления > 200^оС.
– Не поглощают свет в видимой области спектра, поэтому бесцветны.

11. Какие уровни организации белков имеются в природе и какими связями обусловлены?(просмотр слайдов № 3,5,6,7,8)

Ответ учащегося: Первичная, вторичная, четверичная структуры связи: пептидные, водородные, гидрофобные, ионные, дисульфидные, глобулярные.

12. Каким опытным путем доказать пептидную связь? (просмотр слайдов № 11)

– Биуретовая реакция на определение пептидной связи. Метод основан на способности пептидной связи в щелочной среде образовывать с сульфидом меди окрашенные комплексные соединения.

Опыт 2 (учащийся)

В пробирке вносим 5 капель 1% раствора яичного белка (вначале профильтровали через марлю и развели с дистиллированной водой 1:10), три капли 10% раствора гидроксида натрия и 1 каплю сульфата меди, все перемешиваем. Содержимое приобретает фиолетовое окрашивание.
Раствор белка + NaОН + СuSО4 ––> фиолетовое окрашивание. Пептидная связь по своей природе является прочной ковалентной связью между атомом углерода карбоксильной
–СО – NH –, или , располагаются в одной плоскости. Пептидная связь характерна для первичной структуры белка, где аминокислоты белков располагаются линейно. I – структура отличается количеством аминокислот, последовательностью и соотношением радикалов. При записи последовательности N конец записывается слева, а С конец справа.

13. Что собой представляет вторичная структурна белка?

Ответ учащегося : II структура полипептидная цепь закручена в виде спирали с многочисленными водородными связями между атомами пептидных групп.

Различают 2 вида структур: -спираль,-складчатый слой.
-спираль имеет спиральную конфигурацию (жесткого цилиндра) образуется водородными связями, в связях участвуют все пептидные группы СО и NH, радикалы не участвуют в образовании спирали. Спираль устойчива, высота одного витка 0,54 нм, в один виток входит 3,6 – 4 аминокислот.

-складчатый слой имеет вид изогнутой цепи, формируется с помощью водородных связей между водородом NH и кислородом СО-групп двух аминокислотных остатков, находящихся на большом расстоянии друг от друга. Радикалы могут располагаться как с наружной, так и внутренней сторон.

ЦОР №2http://files.school-collection.edu.ru/dlrstore/be95ea37-7ad5-b65b-8be9-f80234ca7b36/00135958494452210.htm

14. Что собой представляет третичная и четвертичная структура белка? (просмотр слайдов №7.8)

Ответ учащегося : III структура – спираль, уложенная в глобул (шарик). Связи возникают между радикалами. Они могут быть разными:

а) гидрофобными – неполярные радикалы собираются в группы, оттесненные молекулами воды (связь водородная между молекулами воды);
б) ионные или солевые – между полярными радикалами;
в) дисульфидные – между радикалами, содержащими серу (цистеин). Это прочные связи по природе ковалентные;
г) Ван-дер-Ваальсовы силы – взаимодействие электрически нейтральных молекул или атомов.

– IV структура – агрегат, состоящий из 2-х или более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными связями.

15. Приведите примеры белков III и IV структур, относящихся к разным классам.

Ответ учащегося : III структура: (Приложение 3)

1) фибриллярные белки – вытянутые в виде волокна, например, фиброин – белок натурального шелка;
2) мембранные белки – расположенные в мембране, например, рецепторы гормонов, натриевые и калиевые каналы, родопсин;
3) глобулярные – растворимые в воде, шаровидные. Миозин – заканчивается глобой.

– IV структура – гемоглобин

16.Какими свойствами обладают белки? ( Приложение 3)

Ответ учащегося :– Белки

1) амфотерные – проявляют и кислые и основные свойства;
2) гидрофобные и гидрофильные;
3) обладают буферностью – поддерживают концентрацию ионов водорода на постоянном уровне;
4) белки способны к самосборке;
5) стабильность характерна белкам;
6) специфичность характерна белкам;
7) способны к обратным конформационным изменениям;
8) денатурация – разрушение II, III, IV структур под действием физических и химических факторов с сохранением первичной структуры;
9) ренатурация – восстановление пространственной структуры и биологической активности, если не нарушена I структура белка.

Опыт 3. Денатурация белка (просмотр слайдов №10)

Куриный белок растворяем в 150 мл воды. Наливаем в пробирку 4–5 мл раствора и нагреваем на горелке до кипения. Раствор помутнел, т.к. белок денатурировал. Получившийся осадок при нагревании не растворяется при охлаждении и разбавленный водой, значит обратного процесса – ренатурации не происходит, т.к. разрушена I структура белка.

17.Какие функции в клетке выполняют белки? Приведите примеры. (просмотр слайдов №9)

Ответ учащегося:

1. Двигательная – актин, миозин, белок мышц;
тубулин образованы микротрубочкой клеток;
флагмин – в состав жгутиков бактерий;
динеин, кинезин – молекулярные двигатели.

2. Транспортная – гемоглобин – перенос О₂ и Н₂О;
ферритин – транспортирует ионы железа;
транспортные белки мембран образуют ионные каналы для перемещения Na⁺, К⁺.

3. Рецепторная – родопсин, холинорецептор, рецептор инсулина, глюкагон, т.е. белковые гормоны.

4. Защитная – антитела, протромбин, фибриноген;
лизоцим – содержащийся в слюне;
муцин – в слюне и желудке.

5. Структурная – кератин, белок, волос, перьев птиц, когтей пресмыкающихся и зверей.
Коллаген – входит в состав сухожилий.
Гистоны – белки ДНК.

6. Энергетическая – 1 г белка – 17,6 кДж.

7. Ферментативная – не всегда белки ферменты, но все ферменты – белки.
Ферменты – биологические катализаторы

8.Запасающая функция – казеин, яичный альбумин.

9.Гормональная функция – инсулин, гормон роста.

10.Регуляторная функция – гистоны, репрессоры.

11.Токсины – ботулинический, дифтерийный.

18. Какими свойствами обладают белки и при каких условиях функционируют?

Ответ учащегося:

1) высокая эффективность действия
2) селективность
3) способность к регуляции
Ферменты функционируют при строго определенных условиях в определенном диапазоне температуры, кислотности среды, концентрации ионов и т.д.

19. В каких случаях белок применяется как противоядие?

– При отравлении солями тяжелых металлов.

Опыт 4. В две пробирки наливаем по 1–2 капли раствора белка и медленно при встряхивании по каплям добавляем в 1 пробирку насыщенный раствор медного купороса, а в другую – ацетата свинца. В пробирке образовалось трудно растворимое солеобразное соединение белка. Данный опыт иллюстрирует применение белка, как противоядие при отравлении солями тяжелых металлов.

II. Самостоятельная работа. Тест с заданиями уровня А, В, С (проверить можно взаимопроверкой или индивидуально) (Приложение 3)

III. Сообщения учащихся (Приложение 1)

1.Белковая пища.

2. Синтез белка

3. Болезни, обусловленные нарушением синтеза функционирования белков.

IV. Заключение. Резюме

Подводя итог урока, ещё раз повторяем, что понятия «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос «Что такое жизнь?», нужно знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика сама жизнь. Слова Гёте – тому подтверждение:«Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир бы не смог существовать, если бы был так просто устроен».

V. Подведение итогов урока

Оцениваются:

индивидуальная работа по карточкам и тестам - 4

по вопросам – 2

тест с/работа – все учащиеся

выступающие с сообщением – 3

демонстрация опытов – 2

VI.Домашнее задание.

Самостоятельная работа по теме: «Белки»

ЦОР №3

Приложения:

Приложение1: Тестовые задания I и II вариант

Приложение2: Изображение белков

Приложение 1

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ

Вариант IВариантII

Уровень А

Задание В 1

Задание В2

Найти неверные ответы, записать верные

Задание В3

С 1. Белок состоит из 100 аминокислот. Установите, во сколько раз молекулярная масса участка гена, кодирующего данный белок, превышает молекулярную массу белка, если средняя молекулярная масса аминокислоты – 110, а нуклеотида – 300. Ответ поясните.

Приложение 2

Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент).

Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

На рис. 1 показано последовательное соединение аланина, валина и глицина.

Биологические функции белков

Формула пути

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ НА ДАННОМ УРОКЕ ЭОР

Адрес публикации: https://www.prodlenka.org/metodicheskie-razrabotki/327159-aminokisloty-belki